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Obwohl Proteine den größten Stickstoffspeicher darstellen, dienen Nukleinsäuren (vor allem RNA) – auch als Stickstoff- sowie Phosphat und Kohlenstoff-Speicher. Pflanzen können RNA abbauen, um gespeicherte Nährstoffe freizusetzen.

Die vollständige Aufklärung des Abbauwegs der Purin-Nukleotide ist ein Schwerpunkt in unserer Arbeitsgruppe. Die Purinbasen Adenin und Guanin enthalten jeweils fünf Stickstoffatome, die im Zuge des Abbaus als Ammonium frei werden, und von der Pflanze reassimiliert werden können, um dem Aufbau neuer Biomoleküle zu dienen.

In der Modellpflanze Arabidopsis thaliana haben wir drei Enzyme, die die letzten Reaktionen des pflanzlichen Purinabbaus katalysieren, identifiziert und biochemisch charakterisiert. Ohne ein Harnstoff-Intermediat zu erzeugen, bauen diese Enzyme das Purinabbau-Zwischenprodukt Allantoat vollständig zu Ammonium und Glyoxylat ab. Die beteiligten Enzyme sind Allantoat Amidohydrolase (AAH), Ureidoglycin Aminohydrolase (UGlyAH) und Ureidoglycolat Amidohydrolase (UAH). Da die Enzyme des Allantoat-Abbaus auch in anderen Organismen noch weitgehend unbekannt waren, haben wir unsere Untersuchungen auch auf den bakteriellen Modellorganismus Escherichia coli ausgeweitet. Dort wurde ein ähnlicher Abbauweg wie in Pflanzen gefunden. Ein weiterer alternativer Abbauweg, bei dem eine Ureidoglycin Transaminase (UGlyTA) involviert ist, konnte für andere Mikroorganismen über eine vergleichende Genomanalyse postuliert werden.

Sojabohnen sind zur symbiotischen Stickstoff-Fixierung mit Bakterien aus der Gattung der Rhizobien in der Lage. In Wurzelknöllchen wird dabei Luftstickstoff von den Bakterien zu Ammonium reduziert und von der Pflanze über die Biosynthese von Purin-Nukleotiden und den partiellen Abbau der Nukleotide in die Ureide Allantoin und Allantoat umgewandelt. Diese Moleküle dienen als Transportmetabolite, um fixierten Stickstoff in den Spross der Pflanze zu überführen. Allerdings ist dort zunächst die vollständige Hydrolyse dieser Transportsubstanzen erforderlich. Unsere Arbeiten haben ergeben, dass die Ureide in Sojabohne durch ähnliche Enzyme wie in Arabidopsis hydrolisiert werden.

Vor kurzem haben wir ein pflanzenspezifisches Enzym beschrieben, welches die Deaminierung von Guanosin zu Xanthosin unter Freisetzung von Ammonium katalysiert. Die Guanosin-Deaminase (GSDA) ist in Arabidopsis ein Schlüsselenzym für die Erzeugung von Xanthosin, welches in den Purin-Nukleotidabbau eingeht. Anders als in anderen Organismen, in denen der Abbau von Guanylaten durch eine Deaminierung von Guanin zu Xanthin verläuft, vollziehen Pflanzen diesen Abbau über Guanosin.

Eine genetische Blockade des Abbaus der Purin-Nukleotide auf der Stufe der Harnsäure durch die Mutation des Enzyms Urat-Oxidase führt dazu, dass die Keimungsrate stark absinkt und die Keimblätter der Keimlinge nicht entwickelt werden können. Dies wiederum hat den Tod der Pflanzen zur Folge, was bei anderen Mutationen in diesem Stoffwechselweg nicht zu beobachten ist. Eine genauere Untersuchung ergab, dass Harnstoff-Akkumulation in der späten Embrionalentwicklung mit der Stabilität der Peroxisomen interferiert. Diese Organellen sind für die Entwicklung der Keimblätter, u. a. für den Abbau der Speicherfette, essenziell – daher erklärt ihr Ausfall den beobachteten Phänotyp. Eine Kreuzung mit einer Mutante der Xanthine Dehydrogenase, welche direkt oberhalb der Urat-Oxidase agiert, führt zu Akkumulation von Xanthin anstatt Harnsäure und revertiert den Phänotyp. Während Harnsäure eine starke Wirkung auf die Stabilität der Peroxisomen in den Keimblättern hat, ist dies bei Xanthin nicht der Fall.

Auch beim Abbau der Pyrimidin-Nukleotide werden Stickstoff, Phosphat und Kohlenstoff frei. Die Pyrimidinbase Uracil enthält zwei Ringstickstoff-Atome während Cytosin zusätzlich eine Aminogruppe am Ring besitzt.